为探究不同压力下多酚与蛋白的结合规律，以表没食子儿茶素没食子酸酯（epigallocatechin gallate，EGCG）和β-乳球蛋白为研究对象，采用分子对接和分子模拟研究在不同压力和不同结合位点时两者结合能、结合机制的变化。结果表明，EGCG常压下主要结合在疏水腔（1号区域），蛋白经200 MPa和500 MPa处理后EGCG主要结合在蛋白表面的2号区域，而800 MPa处理后至少有5 个结合区域。以1号结合位点为对象进行150 ns的分子动力学模拟过程，发现200 MPa的压力处理能使蛋白结构更稳定，而500 MPa和800 MPa压力下蛋白稳定性略为降低。500 MPa及以上的压力处理使蛋白的疏水表面积、α-螺旋和β-折叠减少。EGCG与β-乳球蛋白的结合自由能随压力的增加而降低，其中主要是由范德华力、氢键作用减弱所致。另外，以分子对接中1号和2号位点具有最低结合能量的结合位点为起始结构，在600 MPa条件下进行150 ns的分子模拟，结果发现，常压下小分子在1号位点的结合能大于2号位点，主要是前者范德华力和疏水作用强于后者，而2号位点的氢键作用更强。600 MPa作用下，小分子在2 个位点的结合能均下降，特别是1号位点，小分子高压下在1号位点的结合自由能低于2号位点。