由图1A可知，芦丁和槲皮素对α-淀粉酶的IC50值分别为0.36 mg/mL和0.22 mg/mL；由图1B可知，芦丁和槲皮素对α-葡萄糖苷酶的IC50值分别为1.3 mg/mL和0.362 mg/mL。槲皮素比芦丁具有更强的抑制能力，是由于槲皮素C环上的羟基被一个糖基取代变为芦丁，羟自由基转变为糖基可能会发生空间位阻，削弱芦丁与酶的结合作用，从而降低芦丁的抑制能力。

由图2可知，不同质量浓度的芦丁和槲皮素都能得到一条通过原点的直线，且斜率随着质量浓度的增加而减小。由此可知，芦丁和槲皮素对α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶都属于可逆性抑制作用。

如图3A和C所示，芦丁和槲皮素对α-淀粉酶抑制的双倒数曲线，所有直线与纵轴相交，随着芦丁和槲皮素质量浓度的增加，Km值不断增加而v最大值保持不变。因此芦丁和槲皮素对α-淀粉酶属于竞争性抑制，通过与α-淀粉酶的活性中心结合，占据底物的结合位点，从而抑制底物的水解。根据竞争性抑制公式可以计算出芦丁和槲皮素对α-淀粉酶的Ki值分别为806.29、793.92 μg/mL，说明槲皮素与α-淀粉酶的结合更牢固，具有更强的抑制效果，与2.1节中槲皮素对α-淀粉酶的抑制能力强于芦丁的实验结果一致。

如图3B所示，所有直线都相交于第3象限，Km值和v最大同时减小，表明芦丁对α-葡萄糖苷酶属于非竞争性和反竞争性的混合型抑制，其中，Ki值为9.61 μmol/L，Kis值为3.38 μmol/L，说明芦丁更倾向于与酶-底物复合物结合。如图3D所示，所有直线都相交于第2象限，Km值逐渐升高，同时v最大逐渐降低，表明槲皮素对α-葡萄糖苷酶为竞争性和非竞争性的混合型抑制，Ki值为3.72 μmol/L，Kis值为9.74 μmol/L，说明槲皮素更倾向于与游离的α-葡萄糖苷酶结合。

如图4A和B所示，随着芦丁浓度的增加，α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶的λmax分别从340 nm移动到335 nm和332 nm；如图4C和D所示，随着槲皮素浓度的增加，α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶的λmax分别从342 nm和340 nm移动至338 nm。这种现象表明芦丁和槲皮素与α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶之间存在相互作用，导致氨基酸残基逐渐暴露在水溶液中，所处环境极性降低。

由图5可知，芦丁和槲皮素对α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶的Stern-Volmer曲线均具有良好的线性关系。由表1可知，随着温度的升高，芦丁对α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶的Ksv值分别降低了2.58×10⁴ L/mol和1.97×10⁴ L/mol，槲皮素对α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶的Ksv值分别降低了1.60×10⁴ L/mol和2.12×10⁴ L/mol；Ksv值均随着温度的升高而降低，且Kq值为10¹³和10¹²数量级，远大于生物大分子的最大散射碰撞猝灭常数2.0×10¹⁰ L/（mol·s），说明芦丁和槲皮素与α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶均通过形成复合物的方式发生静态猝灭。

由图6可知，芦丁和槲皮素对α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶相互作用的双对数曲线图均具有良好的线性关系，利用拟合直线的斜率和截距，并结合静态猝灭公式，由此可以计算得到Ka值和n。如表1所示，槲皮素对α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶的Ka值均高于芦丁，说明槲皮素与α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶的结合力更强；芦丁和槲皮素对α-淀粉酶的Ka值高于α-葡萄糖苷酶，说明芦丁和槲皮素对α-淀粉酶具有更强的结合力。此外，n值近似于1，表明芦丁和槲皮素在α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶上只存在一个（或一类）结合位点。

如表1所示，ΔG均为负值，表明芦丁和槲皮素与α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶的结合是一种自发的过程。芦丁和槲皮素与α-淀粉酶反应时，ΔH均为负值，ΔS均为正值，表明这种结合是熵驱动的放热过程，疏水相互作用力和氢键是芦丁和槲皮素与α-淀粉酶复合物稳定的主要驱动力。芦丁和槲皮素与α-葡萄糖苷酶反应时，ΔH和ΔS均为负值，表明主要驱动力是氢键。