鲢鱼水解物的超滤分级是一种很有前途的基于分子质量分离肽的方法。该工艺允许工业生产大量纯化的肽级分，特别是具有高生物活性的低分子质量肽。研究证实，通过吸附抑制机制，膜分离的鲢鱼水解物表现出显著的“冰结合特性”，具有优异的重结晶抑制（RI）和热滞后活性（THA）。一些研究人员还发现，某些蛋白质水解产物显示出“组分稳定特性”，这与冷冻保护剂直接与特定主要组分相互作用以增强结构完整性和稳定性的能力有关。例如，鱼糜加工副产物的水解产物通过非共价键增强了与肌球蛋白的相互作用，改善了鱼糜的凝胶性能，减少了游离水的损失。具有双重功能（冰结合和稳定能力）的冷冻保护剂在实现所需的冷冻保护效果方面具有巨大潜力，然而关于其研究很少。

长沙理工大学食品与生物工程学院、湖南省水产食品资源加工工程技术研究中心的Zhai Yueying等探讨了鲢鱼水解物超滤膜分离组分（>10  kDa，UF-1；3~10 kDa，UF-2；<3 kDa，UF-3）对冷冻鱼糜的冷冻保护作用。使用SEM和LF-NMR在宏观水平上观察鱼糜的凝胶性质。使用分子对接和分子动力学（MD）模拟研究组分与肌原纤维蛋白之间的潜在相互作用和结合位点，旨在分子水平上为设计新型双功能冷冻保护剂提供基础。

SEM和LF-NMR分析表明，含有UF-3的鱼糜凝胶即使在经历FT-6循环后仍表现出均匀孔隙的紧凑、连续结构，保持了其网络结构的完整性，与其他添加剂处理组相比，截留水减少最少（从95.1%到91.1%），游离水的增加也最少（从4.5%到6.6%）。

A.肌球蛋白-AFPS复合物的结合自由能；ΔE（vdw）.范德华能量；ΔE（Elec）.静电能；ΔE（SASA）.对溶剂化的非极性贡献；ΔE（Polar Solv）.对溶剂化的极性贡献；ΔE（Binding）.结合自由能；蓝色表示负值，红色表示正值；B. AFPS残基的贡献能量；C.鲢鱼肌球蛋白关键结合位点的贡献能；a表示肽GVDNPGHPFIMT；b表示肽GVDNPGHPFIM；c表示肽IITNWDDMEK。

分子对接结果显示，UF-3中的3 种主要抗冻肽（AFPS）在氢键、静电相互作用和疏水相互作用的促进下与肌球蛋白头部口袋发生相互作用。MD模拟表明，AFPS的存在增加了肌球蛋白-AFPS体系的稳定性，降低了肌球蛋白链的柔性。这3 种肽通过与肌球蛋白头部口袋中的碱性氨基酸（Arg、Lys）和疏水性氨基酸（Phe、Leu、Ile、Met和Val）残基紧密结合，有效地阻止了肌球蛋白的展开和聚集，这种结合主要通过静电能（－156.9、－321.38 kcal/mol和－267.5  kcal/mol）和范德华能量（－395.05、－347.46 kcal/mol和－319.16 kcal/mol）实现，Lys599被鉴定为肌球蛋白上的关键结合位点。此外，AFPS的亲水性和疏水性残基协同作用以稳定鱼糜肌球蛋白结构。

这些发现为设计新型双功能冷冻保护剂提供了理论和实践支持，弥合了宏观和分子水平之间的差距。该研究为膜分离水解产物在鱼糜凝胶技术中的潜在应用提供了有价值的见解，并为开发具有双重功能的创新冷冻保护剂奠定了基础。

专家及作者介绍

李向红，长沙理工大学食品科学与生物工程学院，教授。江南大学粮食、油脂及植物蛋白工程博士，美国Texas A & M University访问学者。研究方向聚焦于食品科学领域的蛋白质化学与工程，重点研究湖南省区域特色的淡水产品及大宗农作物的生物保藏技术及其对品质的影响机理、产品加工过程质量控制及品质和风味提升技术、副产物低废弃高值化利用技术。作为课题或子课题负责人先后主持科研项目共计21 项，其中国家级课题5项、省部级课题5项，共发表学术文章107 篇，以第一/通信作者在Food Chemistry、Food Hydrocolloids等一区Top期刊上发表SCI论文21 篇（近5 年SCI文章10 篇），EI收录12 篇，副主编参与编著学术专著1 部，申请/授权专利近50 项，成果获湖南省科技进步一等奖（排名第3）、中国粮油学会科学技术奖一等奖（排名第3）、湖南省科技进步三等奖（排名第2）、中国粮油学会科学技术奖三等奖（排名第5）、中国技术市场协会金桥奖等。2021年入选江苏省高层次创新创业人才引进计划“科技副总”；2019年获江苏省盐城市“创新创业”领军人才。