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肉品中磷脂-蛋白质分子间互作研究

以鸭肉为材料，对（热休克蛋白90）Hsp90进行分离纯化；采用荧光光谱、红外光谱和表面等离子共振分析，探究鸭肉中Hsp90绑定磷脂的微观结构特征和影响因素，推测Hsp90的磷脂保护效应；再运用高效液相色谱-蒸发光散射、气相色谱等手段，分析水相和肌肉内环境模拟反应体系中磷脂水解产物的变化规律，明确Hsp90与肌内磷脂水解、肉品品质的相关性。结果表明，鸭肉中Hsp90表观分子量为84.4 kD；磷脂与Hsp90的结合作用力主要是氢键和范德华力，磷脂的极性头部和脂肪酸链都可与Hsp90产生稳定的结合，且Hsp90对磷脂的结构产生影响；ATP、pH和Cl-等因素对Hsp90的磷脂绑定量影响较大；Hsp90的C、M（中间）、N三段在结合磷脂时显示不同的亲和力，C-端片段强结合、N-端片段中等强度结合、M-片段弱结合，其中Hsp90-C端片段能显著抑制磷脂的水解和氧化；Hsp90含量与肉品的pH值、保水性和游离脂肪酸含量显著相关，高pH组的Hsp90含量最高、游离脂肪酸含量最低且保水性最强，而低pH组的Hsp90含量最低、游离脂肪酸含量最高且保水性最弱，一定程度上反映了Hsp90与细胞膜磷脂结合能减少游离脂肪酸的产生，从而保护细胞膜的完整性有利于保水性提高。相关结果不仅为肉品品质形成机理研究提供新思路，也为深度挖掘肉品脂质氧化控制方法奠定理论基础。