食品界

缪松教授：微生物谷氨酰胺转酶对扁豆蛋白-酪蛋白二元凝胶性能、流变和结构特性的影响

报告标题

微生物谷氨酰胺转酶对扁豆蛋白-酪蛋白二元凝胶性能、流变和结构特性的影响

近年来，由于可持续性，健康和环境等问题，越来越多的研究人员开始关注植物蛋白替代动物蛋白(如乳制品蛋白)食品凝胶体系的技术开发。然而，由于植物蛋白和乳蛋白在蛋白组成、结构和功能特性的显著差异，开发植物蛋白和乳蛋白二元混合凝胶体系非常具有挑战性。例如，热诱导植物蛋白-乳蛋白混合物更多模拟了植物蛋白的性能且有可能出现相分离等问题，因而无法提供理想的凝胶性能。有趣的是，微生物谷氨酰胺转酶(MTGase; EC(2.3.2.13))可以催化蛋白质谷氨酰胺残基的γ-羧胺基团(酰基供体)和赖氨酸残基的ε-氨基 (酰基受体)进行分子内和分子间的交联反应，产生ε-(γ-谷氨酰基)赖氨酸异肽键。该酶诱导形成的异肽键比非共价键强约20倍，它可以将蛋白质分子结合在一起，形成更好的凝胶网状结构。然而，由于Gln和Lys残基的数量以及MTGase对这两个活性基团的可及性不同，MTGase诱导的凝胶性能随蛋白质底物的不同而变化。MTGase可以显著改善豆科蛋白(如大豆蛋白)的凝胶特性，其酸性亚基比碱性亚基更容易交联。而酪蛋白很容易被MTGase交联，在脱脂牛奶中，其亚基对MTGase交联敏感性按κ > β > αS1 > αS2的顺序递减。然而，目前尚没有对MTGase诱导的LPI和casein二元蛋白体系的凝胶性能进行系统的研究。因此，本该研究开发了微生物谷氨酰胺转酶诱导扁豆蛋白 (LPI) 与酪蛋白 (casein) 二元蛋白体系相互作用新策略，以制备性能优质的凝胶，对比了不同蛋白配比的凝胶分子量分布、流变性质、机械性能、表观性能及微观形态，并探索豆类蛋白替代乳蛋白制备多样化食品的潜力，为未来植物蛋白替代乳蛋白在凝胶相关食品体系的应用提供了理论依据。

专家介绍

缪松教授

爱尔兰农业部Teagasc国家食品研究中心

缪松，教授，现为爱尔兰农业与食品发展部Teagasc国家食品研究中心终身高级研究员、爱尔兰国立科克大学（University College Cork，UCC）兼任教授，UCC和爱尔兰国立都柏林大学（UCD）博士生导师，长期从事食品材料及贮藏加工技术领域基础理论和应用研究，曾在爱尔兰国家生物技术中心从事博士后研究，在荷兰联合利华全球研发中心任研发经理及研发专员。缪松博士自任职Teagasc国家食品研究中心以来，长期与多所高校及科研院所、跨国企业保持密切合作关系，主持或参与多项国家和欧盟项目，发表SCI研究论文200余篇，担任《Journal of Future Foods》和《Frontiers in Nutrition》等期刊副主编，《Food Science and Human Wellness》《Food Science and Nutrition》《Drying Technology》《Applied Food Research》和《Foods》等多种国际食品期刊编委；主要研究方向为：食品物性材料学，食品干燥与造粒，粉末技术，益生菌和活性分子包埋，食品结构及传递体系设计，食品加工与功能性，乳品技术以及植物基功能食品配料等。