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—— 中国食品杂志社
采用0.5mol/L醋酸提取，结合NaCl沉淀法从单环刺螠(Urechis unicinctus)的体壁中提取酸溶性胶原蛋白(ASC)，并对其理化性质作初步研究。紫外光谱分析表明ASC的特征吸收波长位于228nm，初步推断所提取的蛋白为典型的胶原蛋白；氨基酸组成分析表明ASC为典型的Ⅰ型胶原蛋白；聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)结果表明ASC有两条不同的α链(α1和α2链)、β链和γ链，其胶原蛋白中含有二硫键；傅里叶红外光谱(FTIR)分析表明其存在三螺旋结构；示差扫描量热仪(DSC)分析表明热变性温度(td)和热收缩温度(ts)分别为33.6℃和67.5℃。
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