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—— 中国食品杂志社
从发酵蔬菜中分离一株产谷氨酸脱羧酶(glutamate decarboxylase，GAD)的乳酸菌HS2，其菌体细胞转化Glu 1h，转化液中γ- 氨基丁酸含量可达(3.114 ± 0.133)g/L，通过形态培养特征、生理生化特征、16S rDNA 序列比对及系统发育分析，鉴定菌株HS2 是戊糖片球菌(Pediococcus pentosaceus)。菌株HS2 GAD 最适作用温度为35℃，最适作用pH4.5。酶的热稳定较好，在pH4.0～6.5 于50℃处理4h，酶活基本稳定。Ca2+ 对酶有激活作用，5mmol/L 和50mmol/L Ca2+ 浓度使酶活分别提高了37.21% 和23.02%。Mg2+ 和Mn2+ 在50mmol/L 浓度时激活作用明显，而Co2+在5mmol/L 浓度激活作用较好。
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