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—— 中国食品杂志社
通过盐析、阴离子交换层析和凝胶过滤等方法,获得一种苦荞麦种子贮藏蛋白。经非变性SDS-PAGE分析,纯化后的蛋白质纯度达到了95%以上,分子量约58kD。进一步采用荧光光谱技术,研究VB1与纯化的苦荞麦蛋白间的相互作用。结果表明,VB1与该蛋白质结合形成复合物后,内源荧光发生改变,其猝灭机制属于形成化合物所引起的静态猝灭。VB1与苦荞蛋白作用的结合常数为3.9×104L/mol,结合位点数为1。分子间的结合力主要为静电作用力。
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