采用复合风味酶水解鲢(Hypophthalmichthys molitrix)肉制取血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽,通过正交试验对水解工艺进行优化,并用SephadexG-15凝胶柱对酶解产物进行分离。结果表明:复合风味酶在温度50℃、pH8.0、料液比1:6、加酶量5000U/g.pr、水解12h的条件下,酶解产物的水解程度及对ACE的抑制率最高,其水解度为34.40%,氮利用率为92.01%,抑制率为66.52%;该酶解产物中相对分子质量较大和较小部分的ACE抑制活性偏低,只有相对分子量在一定范围内的短肽才对ACE具有较好的抑制作用,其中在第3洗脱峰处得到的ACE抑制肽活性最高,其ACE抑制率为63.04%。
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