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—— 中国食品杂志社
为探究磷脂酶A1辅助蛋白（phospholipase A1 accessory protein，PlaS）对磷脂酶A1（phospholipase A1，PlaA1）酶活关键调控区域，根据PlaS的结构特点，设计出截短突变体，利用聚合酶链式反应技术将PlaA1与PlaS共表达基因plaB中编码辅助蛋白的基因plaS进行了剪接，并对各截短菌株进行酶活检测和酶学性质分析。结果表明：PlaS属于锚蛋白（ankyrin，ANK）家族，主要由N端域、ANK结构域、C端域三部分组成，其中ANK结构域包含4 个典型的ANK重复序列（ANK repeat）。从构建的5 株截短菌株中筛选出了2 株胞外酶活相对较高的菌株AN-3与AN-4，与未截短菌株BP28相比，比酶活分别提高了73%和78%，催化效率（Kcat/Km）分别提高了216%和211%，而最适温度（45 ℃）和最适pH值（6.0）没有发生变化。Kcat/Km的结果显示，在所有的截短菌株中AN菌株的催化效率最低。plaS剪接结果表明，PlaS的ANK结构域至少需要3 个ANK repeat才会对PlaA1酶活表现为胞外促进作用，PlaS的C端域对维持PlaA1的结构稳定性起到重要的作用，研究为揭示PlaS对PlaA1的调控机制提供了理论基础。
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