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—— 中国食品杂志社
为从蛋白表达水平探讨细菌素bifidocin A对革兰氏阴性菌（G－）的抑菌作用机理，利用双向凝胶电泳（two-dimensional electrophoresis，2-DE）联合蛋白质基质辅助激光解析电离-飞行时间质谱（matrix assisted laser analytical ionization time-of-flight mass spectrometry，MALDI-TOF MS）技术分析细菌素bifidocin A处理前后G－大肠杆菌1.90细胞总蛋白表达差异情况，并在基因本体论注释基础上，对差异表达蛋白进行功能分类及富集分析。研究结果表明，经细菌素bifidocin A处理后，大肠杆菌（Escherichia coli）CGMCC1.90共有12 个差异蛋白点，其中2 个蛋白表达上调，10 个蛋白表达下调；MALDI-TOF MS共鉴定得到10?个差异表达蛋白，主要涉及细胞膜组成、能量代谢以及应激反应等方面。这些结果揭示细菌素bifidocin?A可能是通过改变细胞膜结构、阻断三羧酸循环、减少能量和三磷酸腺苷提供以及降低细胞对外界胁迫条件的抵抗能力等达到对大肠杆菌的抑菌效果。
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