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鼠伤寒沙门氏菌鞭毛蛋白FliC的原核表达、纯化及其多克隆抗体的制备
来源：食品科学网 阅读量: 91 发表时间: 2017-06-07
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作者: 陈 明，徐幸莲，周光宏，汤晓艳，袁 飞，陈爱亮
关键词: 鼠伤寒沙门氏菌；鞭毛蛋白FliC；原核表达；纯化；鉴定；多克隆抗体
摘要:

利用PCR扩增出鼠伤寒沙门氏菌鞭毛蛋白基因fliC，连接到原核表达载体pET28a(+)上，测序鉴定后转化至大肠杆菌BL21(DE3)pLysS感受态细胞中，构建了原核表达系统。经1mmol/L异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)诱导及Ni-NTA纯化后，得到了带6×His纯化标签的分子质量大小约为54.6kD的表达产物，和预测蛋白大小一致，且大部分表达产物以可溶形式存在? 利用Western-blotting进一步鉴定，结果表明，该蛋白能与抗 His 标签的单抗发生特异性反应。用纯化的融合蛋白免疫BALB/c小鼠，获得多克隆抗体，并对抗血清的效价和特异性进行检测，结果表明，多抗的效价较高，特异性较好。

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