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—— 中国食品杂志社
以实验室自制黄粉虫凝乳酶（Tenebrio molitor rennet，TMR）为对象，研究不同温度对TMR凝乳行为和水解特性的影响，并通过傅里叶红外光谱和激光共聚焦显微镜表征凝乳的结构。结果表明，随温度的升高，TMR凝乳的持水力显著增大（P＜0.05），粒径、表观黏度和储能模量（G’）均先增大后减小（P＜0.05），粒径和表观黏度在45 ℃分别达到最大值15.07和0.51；TMR酶解产生的酪蛋白糖巨肽含量和水解度在45～55 ℃差异不显著（P＞0.05）；二级结构和微观结构表明，45 ℃时TMR凝乳的柔韧性、稳定性和致密性最好。与商品凝乳酶（commercial rennet，CR）相比，TMR凝乳的持水力、乳清OD值在45 ℃逐渐趋于稳定，凝乳粒径显著大于CR凝乳，形成连续不规则且较为致密的网状结构，凝乳性能较好。因此，45 ℃可作为TMR的最佳凝乳温度。本研究可为新型昆虫凝乳酶的开发及其应用提供理论依据和参考。
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