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—— 中国食品杂志社
为探索马氏珍珠贝肉的水解规律及快速鉴定血管紧张素转化酶（angiotensin-converting enzyme，ACE）抑制活性肽，本研究以不同时间（2、4、6、8、10 h）的酶解物为对象，采用三羟甲基甘氨酸-十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、分子质量分布、反相高效液相色谱（reversed-phase high performance liquid chromatography，RP-HPLC）表征其水解规律。另外，对10 h酶解物进行初步分离纯化，鉴定高活性组分中的肽序列，并采用分子对接的方法对鉴定的肽进行筛选，验证筛选肽的活性，阐释其抑制机理。结果表明，马氏珍珠贝肉在酶解过程中，大分子质量蛋白逐渐水解为小分子肽，在RP-HPLC上出现某一特征峰的富集。初步分离后，发现F2、F3组分具有较高的ACE抑制活性，从这2 个组分中共获得了可信度较高的54 个肽序列。分子对接筛选出6 个潜在的ACE抑制肽，在1 mg/mL时，5 个肽具有不同程度的ACE抑制活性，其中，WFHAVFW和WHAFLW显示了最高的ACE抑制活性，分别为（95.57±0.37）%和（98.59±0.08）%，进一步测定六肽WHAFLW的半抑制浓度（IC50）值，为52.39 µmol/L。分子对接显示肽的抑制机理可能是通过氢键、范德华作用以及Pi-Pi作用形成稳定的肽-酶复合物。本研究既揭示了珍珠贝肉蛋白不同酶解时间的规律变化，又将活性实验跟踪与计算机辅助筛选相结合，提供了一种快速筛选酶解物中高活性ACE抑制肽的方法。
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