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—— 中国食品杂志社
以罗非鱼皮为原料，采用5 种蛋白酶对其进行酶解，以罗非鱼皮酶解物多肽（tilapia skin protein peptides，TSPP）的Fe2＋结合率为指标，筛选出Fe2＋结合率最高的TSPP；探究结合时间、pH值、温度对结合率的影响以及TSPP结合Fe2＋前后其荧光、紫外、红外等光谱的变化；对TSPP的分子质量分布、氨基酸的组成及其抗氧化活性进行测定。结果表明，罗非鱼皮蛋白经胰蛋白酶水解2 h后得到的TSPP，其Fe2＋结合率最高；pH 5、温度37 ℃、时间90 min为最佳结合条件；TSPP结合Fe2＋后，肽链发生折叠，其内源性荧光强度下降，紫外特征性吸收带出现红移，肽链中的氨基、羰基、羧基可能是Fe2＋的结合位点；TSPP中的Fe2＋结合活性肽，其分子质量大约在500～3 000 Da之间，且肽链富含Asp、Glu、Gly、Arg及Pro等氨基酸；各酶解物均具有一定的抗氧化能力，TSPP结合Fe2＋前后，其抗氧化能力无显著性变化；此外，虽然TSPP的抗氧化能力明显低于谷胱甘肽，但其Fe2＋结合活性明显高于谷胱甘肽。结果显示，TSPP具有良好的Fe2＋结合活性，有望发展为新型的铁元素膳食补充剂。
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