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—— 中国食品杂志社
经超声破碎细胞、TritonX-114相分离、盐析、DEAE-sepharose离子交换层析和Hydroxyapatite吸附层析等步骤，从2-酮基葡萄糖酸（2-keogluconic acid，2KGA）生产菌株粘质沙雷氏菌JUIM03中获得比活力91.43 U/mg、纯化倍数160.4 倍的膜结合葡萄糖酸脱氢酶（gluconate dehydrogenase，GADH）。研究结果表明，粘质沙雷氏菌膜结合GADH由3 个亚基组成，其分子质量分别为65.0、45.0 kDa和23.0 kDa左右，是一种含有细胞色素C的黄素蛋白，能够催化氧化葡萄糖酸为2KGA。粘质沙雷氏菌膜结合GADH的最适反应温度为40 ℃，最适反应pH 5.0，在30 ℃以下、pH 5.0～6.0的条件下较为稳定；该酶具有严格的底物特异性，只有在D-葡萄糖酸作为底物时才具有催化活性，其Km值为1.33 mmol/L；一些金属离子（如Fe3＋、Cu2＋和Zn2＋）、有机溶剂（乙醇、异丙醇、甲醇和丙酮）、变性剂（十二烷基硫酸钠和巯基乙醇）以及有机酸（草氨酸和草酸）对膜结合GADH的催化活性具有明显的抑制作用。研究为粘质沙雷氏菌2KGA生物合成的过程优化与控制提供了一定的理论依据。
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