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—— 中国食品杂志社
采用超声联合转谷氨酰胺酶（transglutaminase，TG）处理红豆分离蛋白（red bean protein isolate，RBPI），对其功能性质和结构特征进行分析，以探究其结构修饰与功能性质的构效关系。结果表明：超声处理5 min能够使RBPI的乳化活性和发泡能力提高，但会降低泡沫稳定性，对乳液稳定性没有显著影响，同时增加表面疏水性和游离巯基含量；TG能够提高RBPI的乳化活性、乳化稳定性及泡沫稳定性，但会降低发泡能力、表面疏水性和游离巯基含量；超声-TG联合处理的RBPI具有更高的乳化活性和泡沫稳定性，更低的表面疏水性和游离巯基含量，且酰胺Ⅰ带处吸收峰强度增加，更多的无规卷曲结构转变为有序的β-折叠结构，这可能是导致RBPI功能性质改善的原因。超声处理5 min联合TG诱导的蛋白凝胶具有更加均匀、致密的微观结构，且凝胶硬度和黏附力增加，脱水收缩作用降低；峰值温度（Tp）和热焓变（ΔH）显著增加（P＜0.05），改善了RBPI的热稳定性或三级结构稳定性。以上结果表明RBPI经过超声处理后更利于TG对蛋白质的交联作用，超声-TG联合处理促进了蛋白质功能性质的发挥。
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