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—— 中国食品杂志社
为阐明牛乳蛋白质N-糖基化，采用糖蛋白质组学技术，在牛初乳和牛常乳乳清中共鉴定到154 个N-糖蛋白和246 个糖基化位点，其中，牛初乳鉴定到117 个N-糖蛋白和183 个糖基化位点；牛常乳鉴定到109 个N-糖蛋白和145 个糖基化位点。初乳中丛生蛋白（P17697）糖基化位点N-283表达量最高，常乳中α-乳白蛋白糖基化位点N-93表达量最高。考虑定量差异及有无差异，在牛初乳和牛常乳乳清中共鉴定到129 个糖蛋白的190 个差异表达糖基化位点。基因本体论功能注释表明，差异表达糖蛋白参与的生物学过程是生物调节、刺激性反应、多细胞生物过程、定位、免疫系统过程等；主要分布为细胞外区域和细胞器；主要的分子功能是结合作用、催化活性和分子功能调节。差异表达糖蛋白参与的代谢通路主要是补体与凝血级联、金黄色葡萄球菌感染和溶酶体等。此外，通过蛋白互作分析，找到一些具有高连接度的重要糖蛋白。本研究丰富了牛乳N-糖蛋白质组成及其糖基化位点信息，阐明了牛乳乳清N-糖基化的功能，为评价和改善牛乳品质、研发婴幼儿配方乳中糖蛋白质的改良及功能食品的生产提供了理论依据。
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