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—— 中国食品杂志社
为探究部分脱磷酸β-酪蛋白（partially dephosphorylated β-casein，PDP-BCN）的消化特性及肽谱特征，本研究采用酶法脱磷酸技术制备了PDP-BCN，并通过动态光散射、激光共聚焦扫描显微镜和液相色谱-串联质谱技术对其体外模拟胃肠消化特性及肽谱进行表征。结果表明，PDP-BCN在模拟婴幼儿胃液中形成的絮凝结构及粒径显著小于天然β-酪蛋白（β-casein，β-CN），更易消化成小颗粒；而且其在模拟婴幼儿胃肠消化过程中降解产生了880 种肽段，远高于天然β-CN的533 种，这种肽段差异在蛋白N端位置尤为显著。此外，仅由PDP-BCN降解产生的活性肽有8 种，具有活性肽潜力的肽段有137 种，相较于β-CN而言更多，且涉及的活性范围更广。因此，在消化特性方面，PDP-BCN相较于天然β-CN具有明显优势。本研究可为PDP-BCN未来作为一种新型蛋白配料在婴幼儿配方奶粉中应用提供理论依据。
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