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—— 中国食品杂志社
对不同热处理条件下大豆11S球蛋白的Zeta电位、粒径和红外光谱进行研究。随着热处理时间的延长，80?℃和90?℃条件下大豆11S球蛋白的Zeta电位绝对值逐渐减小，而100?℃条件下Zeta电位绝对值呈先减小后增大的趋势，3?个温度条件下11S球蛋白的平均粒径逐渐增加。100?℃热处理的Zeta电位绝对值变化更显著，平均粒径更大。Zeta电位和平均粒径的变化与热处理改变了蛋白质的分子结构有关。对于2%的大豆11S球蛋白溶液，80?℃热处理过程中β-转角和无规卷曲结构的转化可能相互抵消，而最终表现为α-螺旋结构转变为β-折叠结构；90?℃热处理前30?min发生α-螺旋和β-折叠结构向β-转角结构转变，超过30?min各二级结构不再相互转化；100?℃热处理前20?min会使α-螺旋和β-折叠结构迅速转变为β-转角和无规卷曲结构，20～45?min各二级结构没有相互转化，而超过45?min后这种转变进一步加强。
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