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—— 中国食品杂志社
为从嗜热脂肪芽孢杆菌(Bacillus stearothermophilus)XG24 发酵液中纯化到β- 半乳糖苷酶，并对酶学性质进行研究，利用硫酸铵分级盐析、DEAE-Sepharose Fast Flow 阴离子交换层析和Sephadex G-75 分子筛凝胶过滤层析等方法进行分离纯化。结果表明：经过系列步骤纯化后，酶纯度提高了54.5 倍，回收率20.4%，酶比活力达32.7U/mg。以邻- 硝基酚-D- 半乳糖吡喃糖苷(ONPG)为底物，研究β- 半乳糖苷酶的酶学性质。最适pH6.5，最适作用温度65℃。此菌株产β- 半乳糖苷酶在70℃以下和pH4.0～8.0 范围内具有较好的稳定性；Mg2+、Mn2+、Fe2+和Co2+ 对此酶有明显激活作用，而Cu2+、Ag+、Hg2+ 几乎完全抑制酶活性。以ONPG 为底物酶的Km 值为4.32mmol/L。SDS-PAGE 和凝胶过滤层析测得酶蛋白为单肽链蛋白，表观分子质量64kD。因此，嗜热脂肪芽孢杆菌XG24 β- 半乳糖苷酶在乳制品工业中具有潜在的应用价值。
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