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—— 中国食品杂志社
采用光谱法和分子对接技术分别研究原儿茶醛（protocatechuic aldehyde，PCA）和阿魏酸（ferulic acid，FA）与牛血清白蛋白（bovine serum albumin，BSA）的相互作用，同时比较PCA和FA分别与BSA的结合能力，从而揭示其相互作用机理，为其在食品领域的广泛应用提供实验依据。结果表明：PCA和FA主要靠氢键和范德华力与BSA形成稳定的复合物，由于ΔG小于0，所以此过程可自发进行；与FA相比，PCA与BSA之间的结合能力更强，PCA和FA与BSA各自均只有1 个位于Trp213残基附近IIA结合域和IIIA结合域之间疏水空腔中的结合位点，其最终导致BSA的内源荧光发生静态猝灭。此外，310 K时PCA与BSA相互作用的Ka值大于FA与BSA结合的Ka，其对应关系为9.005×105 L/mol＞2.553×105 L/mol；分子对接结果显示PCA比FA距离BSA的Trp213残基更近，其对应关系为0.512 nm＜0.518 nm，推测可能是因为PCA极性强于FA，所以PCA更容易与BSA结合。
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