从茶花粉中提纯的超氧化物歧化酶(SOD)为Cu,Zn-SOD,分子量为69.5kD,亚基分子量为34.7kD,是由相同亚基组成的二聚体。等电聚焦电泳测得等电点为pH4.1,二甲氨基丹磺酰氯法确定其N-末端氨基酸为Gly,圆二色谱法测得α螺旋含量为21.8%。性质研究表明该蛋白在pH5~10范围内基本稳定,在5~35℃内保温30min酶活性基本保持不变;化学试剂KCN、H2O2、EDTA、巯基乙醇、SDS对酶活性完全抑止,4mol/L的尿素不影响酶活性。茶花粉SOD用EDTA去除金属离子后重新加入Cu2+、Zn2+恢复至天然活性,而加入Mn2+、Mg2+只能部分恢复活性。
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