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—— 中国食品杂志社
为研究转谷氨酰胺酶（transglutaminase，TGase）交联大豆分离蛋白（soy protein isolate，SPI）对SPI分子结构的影响，采用差示扫描量热仪、扫描电镜、X-射线衍射、红外光谱、圆二色谱等对TGase交联SPI前后二级结构的变化进行分析。结果表明：交联后SPI表面疏水性增强，自由氨基含量降低，结构和微观晶体结构均发生变化，结构由球形结构变成凹陷孔状，多肽链充分伸展，空间结构改变，结晶度降低；β-折叠含量升高，有序度更高，无规卷曲结构含量相对较低；利用氨基酸全自动分析仪测定氨基酸含量，交联后必需氨基酸含量提高了5.5%，疏水性氨基酸含量提高了14.5%，表明交联后提高了SPI营养价值，改善SPI的表面疏水性。
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