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—— 中国食品杂志社
采用酸/碱等电点沉淀（isoelectric solubilization/precipitation，ISP）法制备蓝圆鲹肌肉分离蛋白（acid/alkaline aided protein isolate，API/KPI），并对全蛋白（total protein，TP）、肌原纤维蛋白（myofibrillar protein，MP）与分离蛋白的理化特性、凝胶特性以及消化稳定性进行比较研究。结果表明，蓝圆鲹肌肉蛋白在碱性条件下溶解性显著高于酸性条件，经优化后的API与KPI的回收率分别为65.0%与84.6%，显著高于MP（54.0%）。KPI、API与MP的脂肪与灰分含量明显低于TP，其中KPI的粗蛋白含量最高。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳显示KPI与API的蛋白组成与TP相近，但KPI与API的氨基酸组成中甘氨酸与脯氨酸含量显著低于TP。质构与流变学分析结果显示，KPI与API的凝胶强度与储能模量（G’）均明显低于TP与MP，其中TP、MP与KPI的储能模量在50～55 ℃会出现明显的下降趋势，表明发生凝胶劣化现象，而API组无明显变化。扫描电子显微镜结果表明，与90 ℃相比，经55 ℃加热处理的KPI、TP与MP组凝胶结构更加疏松、多孔，这与流变学分析的结果一致。体外模拟胃肠液消化实验表明，MP具有最佳的消化性，API与KPI的消化性相当，且显著高于TP。综上所述，利用ISP制备分离蛋白可显著提高蛋白回收率，且分离蛋白的消化性明显优于TP。由于分离蛋白失去凝胶化能力，故可考虑将其应用于食品蛋白配料领域。
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