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—— 中国食品杂志社
从海洋细菌Zobellia sp. B2中克隆新型纤维素酶CelL7基因，同时添加碳水化合物结合模块家族3（carbohydrate-binding module family 3，CBM3）基因构建融合基因CelL7-CBM3，并实现其编码的融合蛋白CelL7-CBM3在大肠杆菌BL21中实现异源表达，利用亲和层析柱获得纯化蛋白。CelL7基因序列全长1 077 bp，编码358 个氨基酸残基，理论蛋白分子质量为40.39 kDa。CelL7和CelL7-CBM3的比酶活力分别为2 249.81 U/mg和2 915.75 U/mg。CelL7与CelL7-CBM3的最适反应温度均为50 ℃，最适pH值分别为5.0和5.5，Mn2＋和Fe2＋能激活CelL7，Cu2＋抑制CelL7的活力，CelL7可降解羧甲基纤维素钠、纤维二糖和木聚糖。以羧甲基纤维素钠为底物时，CelL7-CBM3的米氏常数（Km）为11.70 mg/mL，较CelL7的Km（13.23 mg/mL）有所降低，表明添加结合结构域后的融合酶对羧甲基纤维素钠的亲和力增强；最大反应速率（Vmax）为175.44 mg/（mL·min），催化常数（Kcat）为2.78 s－1，Kcat/Km为0.24 mL/（mg·s），与CelL7相比变化不大。生物膜清除实验表明，10.0～60.0 μg/mL的CelL7和30.0～60.0 μg/mL CelL7-CBM3能够有效分散生物膜，减少生物膜量。
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