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—— 中国食品杂志社
蛋白质、多酚、多糖的三元结合可以改变蛋白质的结构特征。以β-乳球蛋白（β-lactoglobulin，β-LG）为研究对象，探究膳食多酚阿魏酸（ferulic acid，FA）与不同质量浓度黄原胶（xanthan gum，XG）的协同作用对β-LG的结构特征及抗原性的影响。利用紫外-可见吸收光谱、内源荧光光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱、傅里叶变换红外光谱、分子模拟对接法分析β-LG与FA、XG结合后蛋白质的结构变化规律；通过间接竞争酶联免疫吸附测定法探究β-LG与FA、XG结合对蛋白抗原性的影响。结果表明，在β-LG-FA-XG三元结合中色氨酸、酪氨酸残基周围的微环境发生了明显变化，极性增加；β-LG-FA-XG三元结合使蛋白质的二级结构发生变化，随着XG质量浓度的增加，β-折叠相对含量先增加后减少，α-螺旋、β-转角相对含量先减少后增加，无规卷曲相对含量变化无明显规律。此外，与β-LG相比，β-LG-FA-XG三元复合物与血清特异性蛋白免疫球蛋白G（immunoglobulin G，IgG）结合能力显著降低，抗原性降低，在XG质量浓度为0.10 mg/mL时，IgG结合能力抑制率最高，为17.97%。
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