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—— 中国食品杂志社
对不同pH值条件下制备的大豆蛋白肽-酪蛋白非磷酸肽组装产物（casein non-phosphopeptides-soybean peptide complex，CNPSPC）的荧光光谱及抗氧化性进行分析。结果表明，随着pH值增加，CNPSPC埋藏在疏水环境中的Trp残基暴露到分子表面的强度逐渐低于组装前的原料蛋白，且Trp残基所处的微环境极性有所降低。硫磺素T荧光光谱分析表明，pH 6.0的制备条件下，CNPSPC荧光强度最大，此时CNPSPC的β-折叠结构含量可能最多。组装改变了CNPSPC的Trp残基在空间结构中所处的微环境，使CNPSPC的分子构象发生改变。与酪蛋白非磷酸肽（casein non-phosphopeptides，CNPP）和大豆蛋白肽（soybean peptide，SP）相比，CNPSPC的抗氧化能力有所提高，在pH 6.0时其清除1,1-二苯基-2-三硝基苯肼自由基、O2－·、·OH能力达到最大，分别提高到组装前大豆蛋白的3.34、1.12 倍和1.08 倍。
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