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—— 中国食品杂志社
通过启动子优化、宿主筛选，构建了C端带His-tag的胰凝乳蛋白酶类蛋白酶SplB表达载体，成功实现了SplB在枯草芽孢杆菌中的重组表达，对纯化的重组SplB进行酶学性质研究，并实现了重组蛋白酶SplB在重组蛋白Prx标签切割中的应用。结果表明，以枯草芽孢杆菌ATCC6051Δ10为宿主，通过启动子P43介导的重组蛋白酶SplB表达活力最高（10.24 U/mL）。通过亲和层析纯化了重组表达的SplB，并进行酶学性质研究，其最适温度为40 ℃，最适pH值为8.5，且具有良好的温度和pH值稳定性。在离子浓度较低情况下，Co2＋对重组SplB活力有促进作用，Mg2＋、K＋不影响酶活力；而Cu2＋、Zn2＋、Ni＋离子抑制SplB活力；十二烷基硫酸钠极大抑制重组SplB活力。将重组SplB应用于切割重组蛋白Prx的标签，结果表明，重组SplB具有WELQ肽段标签切割作用，并且SplB浓度越高，目标条带越浓。本研究为优化SplB的重组表达及在食品、医药领域的应用提供支持。
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