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—— 中国食品杂志社
以鲢鱼卵为材料，通过匀浆、酸处理和超滤制备半胱氨酸蛋白酶抑制因子（cystine proteinase inhibitors，CPIs）粗提液，进而经Sephacryl S-100分子筛层析、Blue Sepharose 6 Fast Flow染料亲和层析、SP-SepharoseFast Flow阳离子交换层析、ConA Sepharose 4B亲和层析，获得两种纯化的高分子CPIs，即ConA不吸附部分a-1和吸附部分的糖蛋白a-2。二者分别被纯化了102.62 倍和274.28 倍，酶活回收率分别为2.02%和1.42%。通过TSK G2000 SWXL凝胶过滤高效液相色谱结合十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳及其反相酶谱法分析，表明a-2及再次经高效液相色谱法回收的a-1在电泳图上均呈单一带，a-2为单一峰，且a-1的分子质量为139 ku，a-2的分子质量为92 ku。二者均能抑制半胱氨酸蛋白酶（木瓜蛋白酶和鲢鱼组织蛋白酶L）但不抑制丝氨酸蛋白酶（胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶）。根据a-1和a-2的分子质量及抑制活性特征和糖蛋白特性，推测二者可能为鲢鱼卵Kininogens的不同形式。
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