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—— 中国食品杂志社
利用荧光光谱、紫外-可见光谱和傅里叶变换红外光谱法，研究茶多酚与大豆分离蛋白之间的相互作用。结果表明：茶多酚对大豆分离蛋白有较强的荧光猝灭作用且为静态猝灭，其中，茶多酚与大豆分离蛋白在291、298、310 K时相互作用的表观结合常数分别为4.571×105、2.955×105、2.672×105 L/mol，对应的结合位点数分别为1.316、1.299、1.286。热力学数据分析结果表明：茶多酚与大豆分离蛋白反应的作用力主要是范德华力和氢键作用；同步荧光光谱和紫外-可见光谱表明茶多酚改变了芳香氨基酸残基在空间结构中所处的微环境，使大豆分离蛋白的分子构象发生改变，且同步荧光光谱显示茶多酚与大豆分离蛋白中色氨酸残基发生相互作用，使其周围的疏水作用减少。傅里叶变换红外光谱表明茶多酚引起大豆分离蛋白的二级结构发生改变。
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