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—— 中国食品杂志社
探索特异性水解αs1-酪蛋白作用表位的蛋白酶筛选方法。首先通过固相合成法合成αs1-酪蛋白作用表位aa 83～105，纯化鉴定后，偶联牛血清白蛋白（bovine serum albumin，BSA）制备完全抗原，然后免疫BALB/c小鼠，制备单克隆抗体，进而建立间接竞争酶联免疫吸附测定方法（enzyme linked immunosorbent assay，ELISA），以αs1-酪蛋白制备的单克隆抗体及建立的方法为对照。结果表明：合成作用表位的纯度在90%以上，与BSA偶联比为6.31。单克隆抗体的亚型为IgG1，效价可达到1∶320 000，可以与αs1-酪蛋白发生特异性免疫反应，与大豆蛋白无交叉反应。建立的间接竞争ELISA，竞争抑制曲线回归方程为y=－9.22x＋100.78（R2=0.989 1），方法重复性、精确性均较好，检出限低于αs1-酪蛋白单克隆抗体建立的方法，初步筛选到木瓜蛋白酶和碱性蛋白酶水解液的抗原残留量较小，需要进一步通过体内实验验证结果。αs1-酪蛋白作用表位aa 83～105 G1型单克隆抗体制备成功，为新型αs1-酪蛋白作用表位aa 83～105低致敏配方粉的开发，提供了ELISA检测高灵敏专用单克隆工具抗体。
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