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—— 中国食品杂志社
为解决槲皮素水溶性差的问题，采用β-乳球蛋白B作为载体，基于多光谱、等温滴定量热仪和分子模拟等实验手段，探究槲皮素和β-乳球蛋白B的结合机制，以及结合后β-乳球蛋白B的二级结构和槲皮素溶解度的变化。结果表明：槲皮素可与β-乳球蛋白B结合，该结合过程中氢键和范德华力起主要作用；三维荧光、同步荧光以及紫外-可见吸收光谱表明，槲皮素的结合使β-乳球蛋白B的二级结构发生了改变；圆二色谱和傅里叶变换红外光谱结果表明，槲皮素的结合诱导该蛋白中部分α-螺旋转变为β-折叠；分子模拟结果表明，槲皮素在β-乳球蛋白B上的结合位点位于一个由α-螺旋与β-转角所形成的空穴中，在该结合位点中有8 个氨基酸残基参与了与槲皮素的结合，其中第125位的苏氨酸残基提供了较强的氢键，其余残基则提供了范德华力；基于高效液相色谱检测发现在与β-乳球蛋白B结合后，槲皮素的溶解度增大至原来的1 844 倍左右。综上所述，以β-乳球蛋白B为载体结合的槲皮素水溶性显著提高。
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