通过半胱氨酸(Cys)氧化修饰蛋白质组学探究不同高压处理(200 MPa/500 MPa、18 ℃、15 min)滩羊(4 ℃冷藏1、3、7 d)肌肉蛋白半胱氨酸的氧化修饰与应力松弛特性之间的相关性。结果表明:200 MPa和500 MPa高压处理的肌肉硬度和弹性显著高于对照(NT)组(P<0.05);高压处理组应力松弛特性指标普遍高于NT组,贮藏期间,500 MPa高压处理组羰基含量显著高于200 MPa高压处理组,而总巯基含量显著低于200 MPa高压处理组(P<0.05);半胱氨酸氧化修饰蛋白质组学分析结果显示,3 组样本中共鉴定出388 个显著差异氧化位点(significantly differential oxidation sites,SDOS),其中,15 个SDOS与至少1 个应力松弛特性指标呈显著相关性(P<0.05、P<0.01),这些位点涉及肌联蛋白(Cys32705、Cys29171、Cys26405、Cys32358)、伴肌动蛋白(Cys5628)、肌球蛋白结合蛋白H(Cys481)、肌球蛋白重链8(Cys403)、膜联蛋白(Cys292)、肌球蛋白重链11(Cys701)、L-乳酸脱氢酶(Cys315)、糖原磷酸化酶(Cys496)、磷酸葡萄糖变位酶1(Cys407、Cys134)、丙酮酸激酶(Cys510)及钙转运ATP酶(Cys651)。综上所述,高压处理可诱导结构蛋白的部分氧化位点发生氧化修饰,使蛋白变性和聚集,进而降低蛋白本身的降解程度,诱导滩羊肉贮藏期间的硬度增加。
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