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—— 中国食品杂志社
本研究通过碱溶酸沉法、切向流过滤（tangential flow filtration，TFF）系统对β-伴大豆球蛋白（β-conglycinin，β-CG）进行分离纯化，并制备兔抗β-CG多克隆抗体，通过间接酶联免疫吸附和免疫印迹检测抗体效价及其特异性。采用棋盘滴定法明确最佳抗原包被浓度和抗体稀释度。结果显示，经TFF纯化后，β-CG（α’、α和β亚基）占比96.70%，酸性亚基占比3.30%，2S白蛋白和抑制蛋白被去除。自制兔抗β-CG多克隆抗体可有效结合纯化后的β-CG，抗体特异性良好。最终确定的最佳抗原包被质量浓度为1 μg/mL，最佳抗体稀释度为1∶9 000（V/V）。综上，本研究不仅可为β-CG的提取与纯化提供新的思路，同时也可为今后研究低致敏性β-CG的作用机制、开发低致敏性大豆蛋白产品奠定基础。
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