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红鳍东方鲀组织蛋白酶L表达载体的构建及表达结果验证
来源:食品科学网 阅读量: 117 发表时间: 2017-10-10
作者: 李妍钰,汤奇龙,张鲁嘉,谢静莉,王文利,刘源
关键词: 红鳍东方鲀;组织蛋白酶L;呈味肽;大肠杆菌表达系统
摘要:

红鳍东方鲀味道鲜美,已从其体内发掘了系列鲜味肽,但其形成机制尚未明确。组织蛋白酶L可通过降解肌原纤维蛋白及肌钙蛋白发挥着重要的滋味形成作用。为了探索其对红鳍东方鲀呈味肽的形成机制,本研究通过查找NCBI数据库得到一条全长为1 336 bp的红鳍东方鲀组织蛋白酶L的序列,从红鳍东方鲀肌肉中提取RNA并转录为cDNA作为模板克隆,选择pET-28a(+)作为表达载体、E. coli BL21作为重组工程菌进行克隆表达,成功得到大小为36 kD的重组组织蛋白酶L,并验证了其可在大肠杆菌表达系统中成功克隆表达。本研究为进一步研究红鳍东方鲀组织蛋白酶L酶学特性及其对滋味形成提供了理论支持。

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