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红松仁清蛋白ACE抑制肽的分离纯化与结构鉴定
来源：食品科学网 阅读量: 114 发表时间: 2017-06-07
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作者: 苗欣宇，王祖浩，王 鹏，方 丽，王 辑，闵伟红
关键词: 红松仁清蛋白；ACE抑制肽；分离纯化；氨基酸序列
摘要:

为研究酶解红松仁清蛋白中具有血管紧张素转换酶（angiotensin converting enzyme，ACE）抑制活性短肽的组分及其序列，采用超滤、Sephadex G-25、Sephadex G-15及反相高效液相色谱对松仁清蛋白酶解液进行分离纯化，对纯化后样品（组分D2）进行质谱结构鉴定。质谱结果进行从头测序，筛选得到ACE抑制肽Tyr-Leu-Leu-Lys（YLLK），分子质量为535.34 D。该肽经固相合成纯度为99.80%，其半数抑制浓度测定值为0.282 5 μmol/L。

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