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—— 中国食品杂志社
探讨来源于短短芽孢杆菌FM4B的几丁质酶（chitinase）分离纯化过程及其性质。菌株FM4B摇瓶发酵液经过离心、乙醇分级沉淀及葡聚糖凝胶G-100层析纯化，用变性聚丙烯酰胺凝胶电泳确定其分子质量。结果获得几丁质酶纯品，酶的纯化倍数为7.19，酶活回收率为30.6%，分子质量为66 kD；酶活力在pH 5.0～9.0和80 ℃以下稳定，最适pH值为6.0，最适温度为50 ℃；Cu2+、Hg2+、Pb2+、Co2+以及Zn2+对该酶有强烈的抑制作用，Mg2+ 和Ca2+对该酶的活力具有一定的促进作用；该几丁质酶对多种霉菌有显著的抑菌效果。菌株FM4B分泌的几丁质酶稳定性好，且对多种霉菌抑制效果明显，具有较高的潜在利用价值。
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