本文使用Allergen FP v.1.0服务器对α-葡萄糖苷酶抑制肽的致敏性进行预测，该web服务器内包含2 427 个过敏原和2 027 个非过敏原的蛋白质数据集，数据集的蛋白质中氨基酸序列由5 个E-描述符（E1：氨基酸疏水性；E2：氨基酸分子质量；E3：氨基酸的螺旋形成倾向；E4：氨基酸相对丰度；E5：β链的形成倾向）所描述，同时使用自动交叉协方差（ACC）的蛋白质序列挖掘工具对数据集内蛋白质的序列长度进行统一，判别系数“Tanimoto”将蛋白质区分为过敏原或非过敏原。通过上述预测模型，有35 条α-葡萄糖苷酶抑制肽被鉴定为潜在过敏原，这些多肽与数据集内已知的过敏原具有类似的氨基酸组成或肽基序，并带有抗原表位。作为过敏原的蛋白或多肽（有B细胞表位）被免疫球蛋白E（IgE）抗体识别并结合后触发IgE与肥大细胞或嗜碱性粒细胞表面FcεR受体的交联反应，进而激发免疫，释放炎症介质、前列腺素和白三烯，进而引发过敏。由表1可知，被鉴定为过敏原的α-葡萄糖苷酶抑制肽链长度在3～16范围内，以三肽、四肽、七肽和八肽为主。但一般来说，过敏肽以长链居多，短肽因缺乏三级结构，IgE与FcεR受体的交联能力较差，不易诱发过敏反应。目前没有足够的证据完整表述过敏肽的基序，现主要通过一些数据库对待测肽段的过敏潜力进行初步预测，可用的数据库包括Allergome、WHO/IUIS、过敏原蛋白结构数据库（SDAP）、BIOPEP-UWM数据库和Allergen FP v.1.0在线平台等。例如，有研究者通过BIOPEP-UWM数据库成功预测了多条κ-酪蛋白过敏肽（RPKHPIKHQG、NENLLRFFVA和FFVAPFPEVFGK）。另外，从表1中可以观察到，这35 条过敏肽中有12 条具有胃肠道消化酶抗性，比例达到1/3以上。有报道称，具有胃肠道消化酶抗性的多肽更易引发机体过敏，原因在于胃肠道消化酶抗性肽一般具有紧凑结构，保护了致敏抗原表位的完整构象，尤其是当肽段中带有足够数量的半胱氨酸时，由于其形成的二硫键所产生的强大空间位阻，不仅有助于阻止水解物的切割效应，也会对过敏肽的抗原表位进行保护。

当食物亲本蛋白本身就是潜在过敏原时，该蛋白会携带能引发过敏等不良反应的B细胞表位，其在活性肽制备过程中也不可避免地被释放，但可以通过蛋白酶水解、菌种发酵、加热、辐射、高静水压（HHP）等方式破坏IgE与表位的结合以降低食源蛋白的致敏性。主要原理是通过加工处理破坏抗原表位，或使表位构象发生改变，进而降低抗原性。尽管有研究指出，过敏源的主要特征（尤其是带有过敏潜力的活性肽结构特征）未被完整描述，但通过上述途径可在一定程度上避免产生带有致敏原性的活性肽。本文的分析结果提示未来在进行α-葡萄糖苷酶抑制肽的研究时，需格外关注所制得α-葡萄糖苷酶抑制肽的致敏性。