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—— 中国食品杂志社
采用胃蛋白酶和胰蛋白酶依次对酪蛋白进行双酶水解，制备ACE抑制肽。水解物经截留分子质量6ku的超滤膜初步分离，再通过Sephadex G-15进一步纯化，体外测定各分离产物ACE活性的半数抑制质量浓度(IC50值)。纯化得到的各组分经毛细管电泳分析肽谱、Q-TOF LC/MS检测分子质量范围。结果显示：双酶水解产物IC50值为560μg/mL，超滤流出物IC50值为250μg/mL；Sephadex G-15分离得到3个组分，组分Ⅰ的IC50值为123.41μg/mL，含有19个肽段；组分Ⅱ的IC50值为66.67μg/mL，含有14个肽段；组分Ⅲ的IC50值为64.29μg/mL，含有5个肽段。Q-TOF LC/MS测得纯化组分的分子质量范围为400～800u。
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