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—— 中国食品杂志社
采用硫酸铵盐析、离子交换层析、疏水层析、凝胶层析及超滤方法对毛霉胞外蛋白酶组分进行分离纯化，从毛霉的发酵麸曲中分离纯化得到氨肽酶组分，并对其性质进行探讨。结果表明：纯化的毛霉氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，其对小肽N端的亮氨酸有非常强的水解活性；该氨肽酶在40℃、pH6.5有最大催化活性，在40℃以内，pH5.0～8.0有很好的稳定性；在所实验的几种蛋白酶抑制剂(PMSF、EDTA、E-64、Pepstatin A)中，仅EDTA可以完全抑制该氨肽酶的活性，由此说明，纯化的毛霉氨肽酶是一种金属蛋白酶；常见的金属离子中，Ca2+对该氨肽酶有激活作用，而Zn2+、Cu2+及Mn2+对其有强的抑制作用；该氨肽酶对大豆多肽的苦味有明显的去除效果，大豆多肽脱苦处理4h后其苦味基本消除。
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