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—— 中国食品杂志社
利用分子柔性对接方法模拟研究4种较典型的血管紧张素转化酶Ⅰ(ACE)抑制肽KVLPVP(Lys-Val-Leu-Pro-Val-Pro)、YKVPQL(Tyr-Lys-Val-Pro-Gln-Leu)、VYPFPG(Val-Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly)、IASGQP(Ile-Ala-Ser-Gly-Gln-Pro)与ACE相互作用的分子机理，确定它们的作用位点、作用力类型及相互作用能。结果表明：4种ACE抑制肽与ACE的活性口袋之间存在氢键、疏水、亲水、静电力、配位键等相互作用力，它们共同维持了肽与ACE复合物构象的稳定。ACE活性口袋中的关键氨基酸残基为：His353、Ala354、Ser355、Ala356、Glu384、Glu411、Pro519、Arg522、Tyr523，小肽分子中的关键基团为：氮端氨基、肽键羰基、碳端羧基；KVLPVP、YKVPQL、VYPFPG、IASGQP与ACE之间的结合能呈由低到高的趋势，表明它们与ACE之间的结合依次减弱，这与它们的IC50值依次增大的趋势相一致。
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