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—— 中国食品杂志社
通过对嗜热酸性III型普鲁兰多糖水解酶TK-PUL进行N末端截短突变，并比较TK-PUL与突变酶的酶学性质，确定N末端结构模块的缺失对酶学性质的影响。结构模块N1的缺失改良了TK-PUL的催化特性，其α-淀粉酶比活力提高至TK-PUL的1.11 倍，普鲁兰酶比活力提高至TK-PUL的1.12 倍，于100 ℃的半衰期延长至TK-PUL的1.15 倍。结构模块N2的缺失提高了酶的热稳定性，于100 ℃的半衰期延长至TK-PUL的1.25 倍。但是结构域N2的缺失降低了酶的pH值稳定性、酶的底物结合能力以及比活力。并且结构域N2影响了酶的底物选择性，导致其α-淀粉酶活性与普鲁兰酶活性的比值由0.49提高至0.60。结果表明，TK-PUL的N末端结构模块N1和N2均不是其发挥催化活性所必需的结构区域，但是对酶的底物结合能力、底物降解能力以及稳定性具有重要影响。
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