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—— 中国食品杂志社
采用酶活动力学、联合抑制、荧光光谱、等温滴定量热法和分子对接等技术系统探究两种多肽（APAM和RLPA）对胰脂肪酶（pancreatic lipase，PL）和胆固醇酯酶（cholesterol esterase，CE）活性调控效果及分子结合机制。结果表明，RLPA对PL和CE具有更强的抑制活性，其半抑制浓度分别为（79.62±3.20）μmol/L和（301.27±14.40）μmol/L。抑制动力学分析表明APAM对两种酶的抑制机制为竞争性抑制，而RLPA则为混合性抑制。联合抑制表明APAM和RLPA在低浓度下均可与奥利司他协同抑制PL和CE，但在高浓度下协同作用减弱，甚至出现拮抗现象。荧光光谱结果表明两种多肽可以通过与PL和CE发生结合产生静态猝灭，改变了酶中脂肪族氨基酸的疏水环境。等温滴定量热法证明多肽与酶的结合过程是自发且放热，主要通过氢键和静电相互作用实现。分子对接模拟进一步分析表明氢键、盐桥和阳离子-π相互作用在多肽与酶的结合中起着至关重要的作用。这项研究丰富了对多肽与PL和CE的相互作用机制的认识，为开发基于汉麻籽蛋白的功能性食品提供了科学依据。
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