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—— 中国食品杂志社
本研究在NCBI数据库中挖掘出4 个在pH 4.5及7.0条件下均具有氨基甲酸乙酯（ethyl carbamate，EC）降解能力的酯酶（ES1、ES5、ES8和ES9），实现它们在大肠杆菌中的可溶性表达，并对其进行纯化及酶学性质表征。结果表明，ES1、ES5、ES8和ES9最适温度分别为70、70、55 ℃及55 ℃，ES1、ES5、ES9最适pH值呈碱性，ES8呈中性；4 种酶在温度高于45 ℃或pH值低于5.0条件下稳定性显著降低；4 种酶的活性受到Fe3＋、Co2＋、Cu2＋的强烈抑制；4 种酶在体积分数10%乙醇存在条件下，可分别保持50.48%、48.44%、42.60%及33.59%的酶活力。4 种酶在质量分数为5% NaCl条件下，可分别保持24.09%、20.41%、16.11%及10.73%的酶活力。4 种酶在pH 4.5条件下对EC的米氏常数（Km）值分别为210.7、213.8、256.2 mmol/L及127.2 mmol/L，催化常数（kcat）/米氏常数（Km）值分别为214.31、203.20、161.46 L/（mol·s）及257.43 L/（mol·s）。结构分析推测，ES9底物通道入口较窄，可能影响EC的进入，从而影响ES9对EC的最大反应速率；而ES9具有相对较高的EC亲和力，可能归因于ES9与EC之间较强的氢键作用力。本研究获得了具有良好乙醇耐受性及EC水解性能的酯酶，丰富了EC水解酶酶库，为未来控制低酒精度的传统发酵食品中EC含量提供了新方法。
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