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—— 中国食品杂志社
目的：探究从红米稻中克隆的血红素结合蛋白（heme-binding protein，HBP）基因rHBP2的原核表达产物的抗氧化功能。方法：分子克隆目标基因并构建表达载体，大肠杆菌转化、表达进而分离目标蛋白rHBP2，鉴别其体外结合血红素与抗氧化活性；进一步采用rHBP2蛋白饲喂秀丽隐杆线虫N2，而后鉴别线虫对氧化、高温应激能力，以及线虫氧化调控相关基因的表达水平。结果：序列和分子结构分析显示，rHBP2的全长编码DNA序列为651 bp，编码一个含216 个氨基酸的蛋白质，其氨基酸序列在稻属植物中保守性超过90%；rHBP2分子结构具“内外兼容”特征，数个折叠片形成的“口袋”可能为血红素结合提供了重要位点；而典型的α螺旋位于外围，可能为其他潜在分子互作提供了条件。大肠杆菌成功表达了rHBP2蛋白，大小近25 kDa。rHBP2对1.0 mmol/L氯化血红素亲和性极强，并具有较高的羟自由基清除活性，1 mg/mL rHBP2对羟自由基相对清除率接近30%。饲喂rHBP2的线虫在H2O2氧化和35 ℃高温处理条件下的存活率分别可达对照组的5.7 倍（1.5 h）和2.4 倍（8 h），表明rHBP2具有显著增强线虫耐受氧化、高温的功能。此外，与对照组相比，饲喂rHBP2的线虫内源活性氧含量较对照显著降低，且氧化调控基因如SOD-3、CAT-1等表达水平显著提升。以上结果表明，rHBP2具有相对较强的抗氧化功能，本研究为发现和利用红米稻抗氧化蛋白质资源提供了实验基础。
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