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—— 中国食品杂志社
研究热处理对大豆11S球蛋白表面疏水性（H0）的影响，并对蛋白质拉曼光谱进行分析。随着热处理时间的延长，在80?℃热处理下，大豆11S球蛋白的H0增加，二级结构中α-螺旋结构转变为β-转角和无规卷曲结构。在90?℃和100?℃热处理下，H0先增加后稍有降低，且100?℃热处理下H0变化地更快，且变化程度更大，α-螺旋和β-折叠结构转变为β-转角和无规卷曲结构。此外，热处理会使蛋白分子中的酪氨酸和色氨酸残基趋于“暴露”态，同时改变11S球蛋白分子间二硫键的振动模式，使二硫键由g-g-g构型转变为t-g-t构型，这可能会导致蛋白质H0的升高。
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