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—— 中国食品杂志社
PCR扩增Bacillus licheniformis 14580、Bacillus subtilis 168、Geobacillus stearothermophilus IFO12589氨肽酶基因，分别酶切连接表达质粒pET-28a，构建重组表达载体pET28a-BLAP、pET28a-BSAP、pET28a-GSAP，酶活力检测表明3个氨肽酶基因均在大肠杆菌宿主BL21(DE3)中获得重组表达。进一步对3株重组菌的氨肽酶粗酶液反应条件进行比较研究，结果表明：重组氨肽酶BSAP与GSAP的粗酶活较高，达到1500U/L以上；BLAP、BSAP、GSAP粗酶的最适酶反应温度分别为50、75、60℃，BSAP温度稳定性最好，在30～70℃时比较稳定；3种重组氨肽酶的最适pH值都是9.0，pH值在8.5～9.0时比较稳定；0.lmmol/L Co2+对酶活有较强的激活作用，BSAP的相对酶活力最高达到195.6%，其他二价金属离子对酶活均有不同程度的抑制，其中Zn2+抑制作用最大；重组质粒pET28a-BSAP、pET28a-GSAP在大肠杆菌中较pET28a-BLAP稳定。
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