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—— 中国食品杂志社
利用重叠延伸法对嗜热球菌Thermococcus sp.的高温酸性α-淀粉酶基因BD5088进行体外A154C/G155C双点定点突变，通过原核表达载体pET30a构建表达载体pET-BD5088C2，在大肠杆菌BL21(DE3)中表达，酶学性质分析表明，突变淀粉酶拓宽了反应pH值范围，尤其是酸性条件下提高更为显著。BD5088淀粉酶在100℃条件下酶活力半衰期约为22min，而突变酶酶活力半衰期40min，突变酶酶活力比BD5088淀粉酶提高近1倍。加热60min时，突变酶酶活力仍可维持原活力的40%，而BD5088淀粉酶只能维持20%左右。说明其热稳定性得到有效的提高。另外，突变酶在中温和90℃条件下酶活力有所提高，65℃时酶活力提高将近1倍。结果表明，BD5088淀粉酶的154、155位残基的突变为Cys对维持其热稳定性起到重要的作用，并且对其酶学性质有较大的影响，可能参与了二硫键的形成。
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