领学术科研之先，创食品科技之新
—— 中国食品杂志社
研究分离纯化发酵乳杆菌细胞壁蛋白酶(cell envelope proteinase，CEP)的方法及其酶学性质。用50mmol/L Tris-HCl缓冲液(pH7.8)悬浮菌体，进行超声波破碎，细胞质量浓度为0.06g/mL，破碎功率330W，工作220次(工作时间3s，间隔时间5s)，离心取上清液即为粗酶液。60%硫酸铵沉淀，Sephacryl S-300 HR凝胶层析，Native-PAGE割胶回收纯化发酵乳杆菌的CEP。用纯化的CEP 酶解脱脂乳，酶解液ACE(angiotensin I-converting enzyme)抑制率为50%。SDS-PAGE检测CEP分子质量为32.5kD，最适酶反应温度为41℃，最适酶反应pH值为8.0。Mg2+、Co2+、Ca2+对CEP活性有激活作用；Zn2+、Ni2+、PMSF、EDTA对CEP活性有抑制作用，说明CEP为丝氨酸蛋白酶且酶的活性中心结构的维持与金属离子有关。
2023年第44卷 2022年第43卷 2021年第42卷 2020年第41卷 2019年第40卷 2018年第39卷 2017年第38卷 2016年第37卷 2015年第36卷 2014年第35卷 2013年第34卷 2012年第33卷 2011年第32卷 2010年第31卷 2009年第30卷 2008年第29卷 2007年第28卷 2006年第27卷 2005年第26卷 2004年第25卷 2003年第24卷 2002年第23卷 2001年第22卷 2000年第21卷 1999年第20卷 1998年第19卷 1997年第18卷 1996年第17卷 1995年第16卷 1994年第15卷 1993年第14卷 1992年第13卷 1991年第12卷 1990年第11卷 1989年第10卷 1988年第09卷 1987年第08卷 1986年第07卷 1985年第06卷 1984年第05卷 1983年第04卷 1982年第03卷 1981年第02卷 1980年第01卷
电话: 010-87293157
地址: 北京市丰台区洋桥70号
版权所有 @ 2023 中国食品杂志社 京公网安备11010602060050号 京ICP备14033398号-2
